[2P-02] Relationship between the hydration dynamics and the structures of proteins: analysis based on molecular dynamics simulations
生体分子表面の水和水は、その構造や機能と関係しており、バルク水との挙動の違いを示す研究が数多く行われてきた。例としてバルク水の並進運動の平均二乗変位（MSD）は、時間とともに線形に増加するのに対し、水和水では非線形に増加することが示されている。また自己拡散係数は、タンパク質のorder領域で高い値・disorder領域で低い値を示し水素結合数と高い正の相関があること、タンパク質表面の疎水性が低いほど並進運動の自己拡散係数が大きく、水和水が動きやすいこと、同様に回転運動でもorder領域に比べdisorder領域の水和水は動きにくい（運動性が低い）ことが計算から示されている。本研究では、タンパク質の天然状態で普遍的に見られる二次構造に着目し、水和水ダイナミクスの理論的解明を行う。タンパク質のモデルとして、複数のペプチドをターゲットとして選択した。1つ目は、世界最小のタンパク質と呼ばれるシニョリンであり、β構造を持つ10アミノ酸残基で構成されたペプチドである。2つ目は、アラニンをベースとしたペプチドであり、19種類のアミノ酸置換体で、配列依存的にヘリックス保存度が変わることが示されている（それ以外の例も報告予定）。これらをタンパク質のモデルとして用い、異なる構造における水和水ダイナミクスの解析を行う。ペプチドは、タンパク質と異なり、大きく安定な疎水核を持たず、全原子の溶媒露出が多いため、タンパク質の構造に対する水の影響を詳細に明らかにする上で有用なモデルとなることが期待できる。