[3P-52] グラム陰性菌外膜タンパク質の膜挿入に必須な新規シグナルの同定
大腸菌をはじめとするグラム陰性菌の外膜には、多種多様なβバレル型の膜貫通領域からなる外膜タンパク質が存在する。これらは、アセンブリーと呼ばれる正しい立体構造を伴った膜組込みが行われなければ正しい機能を発揮することができない。アセンブリーは、外膜に存在するβ-barrel membrane protein assembly machine（BAM）複合体によって行われる。外膜タンパク質の最もC末端側のβストランドには、βシグナルと呼ばれる特徴的な配列のシグナルが存在し、このシグナル部分はBAM複合体と相互作用することでアセンブリーされることが報告されている。しかしながら、βシグナル以外でBAM複合体と相互作用する基質の領域については明らかになっていない。本研究では、我々が近年開発した、大腸菌から単離した膜画分を用いたin organello実験系、E.coli Microsomal Membrane (EMM) アセンブリーアッセイを用いて、基質中に存在するBAM複合体と結合する新規領域を同定した。この領域は、C末端側から５本目のβストランドに位置し、βシグナルに酷似したアミノ酸配列を含んでいた。この領域のアミノ酸配列を置換した変異体は、BAM複合体による初期認識は行われるが、膜への挿入が行われなかった。膜への挿入が起こらない中間体の解析から、アセンブリーの分子機構について提案する。