[1FT-1] Structural biology (1P-01～1P-25)

[1P-06*] Structure determination and reactivity evaluation of acetylxylan esterase from Caldanaerobacter

^○Kohei Sasamoto^1,2, Yuya Shimozawa^1,2, Tomoki Himiyama², Kunihiko Moriyoshi³, Takashi Ohmoto³, Koichi Uegaki⁴, Yoshiaki Nishiya¹, Tsutomu Nakamura² (1.Grad. School Sci. Eng. Setsunan Univ., 2.AIST, 3.ORIST, 4.Kindai Univ.)

Carbohydrate esterase family 4（CE4）に属するアセチルキシランエステラーゼ（AXE）は、糖の脱アセチル化を触媒する金属酵素である。その中でも、Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis 由来AXE（TTE0866）は他のCE4酵素と異なり、酢化度が高いアセチルセルロースの脱アセチル化を触媒するため、資源の再利用の観点から産業応用が期待される。しかし、その結晶構造は未知であり、その特異な反応性の要因究明が困難だった。
本研究では、TTE0866の結晶構造を決定し、他のCE4酵素との構造比較を通じて、酢化度が高いアセチルセルロースに反応する要因を考察した。X線結晶構造解析により、TTE0866の触媒ドメインはCE4酵素に高度に保存される（β/α）₈バレル構造と触媒残基を有することが確かめられた。しかし、TTE0866と他のCE4酵素では、活性中心近傍のW264残基の配向が大きく異なった。他のCE4酵素ではW264相当残基はsubsite +1に位置するのに対し、TTE0866のW264残基はsubsite 0に位置し、それぞれ基質結合様式が異なると予想された。本発表では、TTE0866の種々の基質に対する反応性や、他のCE4酵素との基質結合様式の比較から、W264残基の配向の影響について議論する。