[3Ma] 食品物性

[3Ma-04] プロテインホスファターゼによる卵白の物性機能改変

*鎌倉 龍人¹、加納 章葉¹、小笠原 準季²、森江 恭子²、守谷 崇²、半田 明弘¹ (1. 東京電機大学理工学部、2. 合同酒精株式会社)

キーワード：卵白、プロテインホスファターゼ、ゲル、オボアルブミン

【目的】鶏卵の卵白には熱凝固性, 起泡性, 乳化性といった機能があるため様々な食品に原料として利用されている. 卵白中のオボアルブミンには結合するリン酸基の数によりA₁（2個）, A₂（1個）, A₃（0個）の分子種が存在することが知られている. 本研究では, 食品加工用酵素のプロテインホスファターゼ（PPase）に着目し, 卵白中のオボアルブミンを脱リン酸化することにより卵白の物性機能を改変させることを目的とした.
【方法】市販の鶏卵から卵白を調製し脱塩透析を行った. 卵白および脱塩卵白をpH6.0に調整後PPaseを添加し, 50℃で酵素反応をさせてPPase処理卵白を調製した. オボアルブミンの脱リン酸化の確認は電気泳動（Native-PAGE）で行った. 加熱ゲル化性は, クリープメーターによる破断強度と保水率の測定によって評価した. 起泡性は, 泡の高さと硬さの測定, 乳化性は, 濁度法を用いた乳化活性の測定により, それぞれ評価した.
【結果】電気泳動の結果から, 卵白および脱塩卵白とも経時的にオボアルブミンの脱リン酸化が進行したことが確認された. すなわち, 反応初期段階でオボアルブミンA₁は減少し, オボアルブミンA₂とA₃が増加し, 反応後期では脱塩卵白においてオボアルブミンA₂の減少が認められた. PPase処理により卵白加熱ゲルの破断荷重と破断距離は減少し保水性は低下したが, 起泡性及び乳化活性は高くなった. これらは, PPase処理によりオボアルブミン分子表面の疎水性度が増加したことが原因であると考えられた.