5. Animal products technology

[P5-10] Lactobacillus crispatus KT-11株S-layerタンパク質の構造機能解析

〇Taeko ohki¹, Mikado Tomokiyo¹, Itsuki Watanabe¹, Keisuke Tobita¹, Yuuki Tanaka², Takeshi Kawahara^2,3 (1.KITII, 2.Faculty of Agriculture, Shinshu University, 3.Academic Assembly School of Science and Technology, Institute of Agriculture, Shinshu University)

【目的】プロバイオティクス乳酸菌Lactobacillus crispatus KT-11株由来S-layerタンパク質（SLP）のヒト赤血球凝集作用が明らかとなっている。血液型抗原糖鎖へ結合するSLPは、同じ糖鎖抗原を標的とするウイルスや細菌に対する競合的な感染抑制作用が期待できる。本研究では、KT-11株由来SLPのアミノ酸配列と血液型抗原糖鎖への結合特性の解明を目的とした。
【方法】KT-11株由来SLP様タンパク質分解物の質量分析結果から、Mascot解析によりアミノ酸配列を決定した。またヒトH型抗原糖鎖の構成単糖・二糖類および抗原糖鎖特異的IgG抗体存在下におけるKT-11 SLPのヒト赤血球凝集作用に及ぼす影響を評価した。
【結果】決定されたアミノ酸配列は全てKT-11株のLOCUS_02350遺伝子領域に含まれ、アノテーション解析により新規SLPであることが明らかとなった。本SLPによるヒト赤血球凝集作用はヒトH型糖鎖を構成する単糖や二糖類の存在下で影響を受けなかったが、ABO全ての血液型で特異的抗体により大きく阻害された。以上の結果から、KT-11株由来 SLPはヒトH型糖鎖の3糖以上の構造へ結合し、同じ糖鎖抗原を感染標的とする細菌やウイルスに対して競合的結合により感染を抑制する可能性が示唆された。