[3P0355(3T17p-12)] 新生鎖の共翻訳的タンパク質フォールディング経路と疾患原因変異によるミスフォールディング経路の解明

〇宍戸英樹¹、Soo Jung Kim¹、Jae Seok Yoon¹、Zhongying Yang¹、William R. Skach^1,2 (1.オレゴン健康科学大・医学・生化学&分子生物学、2.嚢胞性線維症財団)

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[3P0356(3T17p-13)] NMRによって明らかにするトリガーファクターシャペロンの分子機構

〇斉尾智英¹、Xiao Guan²、Paolo Rossi³、Charalampos G Kalodimos³ (1.北大・院理・化学、2.CIPR, Rutgers University、3.Dept. of Biochem., Univ. of Minnesota)

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[3P0357(3T17p-14)] 超好熱性アーキアの低温誘導型分子シャペロニンの役割

〇高楽^1,2、藤原伸介^1,2 (1.関学大・理工学部・生命科学科、2.関学大・理工学部・生物機能基材研究開発センター)

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[3P0358(3T17p-15)] TRiC/CCTはWD40リピートタンパク質WDR68の高次構造形成・DYRK1A結合・核局在に必須の分子シャペロンである

〇宮田愛彦¹、柴田猛²、青島理人²、津幡卓一²、西田栄介¹ (1.京大・生命科学・シグナル伝達、2.AB Sciexジャパン)

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[3P0359(4T17p-02)] 蛍光相関分光法を用いた大腸菌生細胞内でのシャペロニン動態解析

〇西村友汰¹、星健介²、丹羽達也²、田口英樹²、小池あゆみ¹ (1.神奈川工大・院・工、2.東工大・生命理工)

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[3P0360(4T17p-03)] 植物PDIファミリーの活性中心は分子内および分子間でジスルフィド結合を受け渡すことで酸化的フォールディングを促進している

〇松崎元紀¹、奥田綾¹、土雄一朗¹、河野慧一¹、小石原克典¹、三田竜太¹、増田太郎¹、裏出令子¹ (1.京大・院農・農学)

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[3P0361(4T17p-04)] PDI酸化酵素Ero1αのCys208-Cys241ジスルフィド結合の開裂を介した新規活性化機構

〇金村進吾¹、奥村正樹¹、油谷克英²、Thomas Ramming³、引間孝明²、Sefer Baday³、Simon Bernèche³、秋山修志^2,4、Christian Appenzeller-Herzog³、稲葉謙次¹ (1.東北大・多元研、2.放射光科学総合研究センター、3.バーゼル大、4.分子研)

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[3P0362(4T17p-05)] 高速AFMが明らかにしたPDIによる基質の酸化的フォールディング触媒機構の解明

〇奥村正樹¹、野井健太郎^2,5、金村進吾¹、秋山修志^3,4、小椋光^2,5、稲葉謙次^1,5 (1.東北大・多元研、2.熊大・発生研、3.理研・SPring8、4.分子研、5.CREST, JST)

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[3P0363(4T17p-06)] ヒトプロトロンビンの分泌および活性に関するＮ型糖鎖とプロリン残基の影響

〇木村賢仁¹、高木美香¹、高野勇太¹、川島洋明¹、田中眞人¹ (1.東京電機大学・理工学研究科・生命理工学専攻)

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[3P0364(4T17p-07)] PIGNは小胞体のATP量を維持する事で、タンパク質の分泌を制御している

〇伊原伸治¹、中山創平¹、村上良子²、鈴木えみ子³、浅川昌代¹、大石あかね³、木下タロウ²、澤斉¹ (1.国立遺伝学研究所・多細胞、2.阪大・微研・免疫不全、3.国立遺伝学研究所・神経回路)

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