[3Jp] 畜産物、乳製品

[3Jp-05] カゼインミセルから解離したκ-Casein量と凝乳不良との関係性について

*林 美菜萌¹、小野 航²、朝田 裕大¹、岡 大貴³、野口 智弘² (1. 東京農大院応生・農化、2. 東京農大応生・食加技セ、3. 東京農大応生・農化)

キーワード：レンネット、カゼイン、チーズ

【目的】ナチュラルチーズの製造は,凝乳酵素であるレンネットの作用によってチーズカードを形成するところから始まる.しかし,チーズカードの形成は乳タンパク質の加熱変性により不良となることが知られている.乳は加熱されることでβ-Lactoglobulin（β-Lg）とカゼインミセル表面に存在するκ-Casein（κ-CN）がジスルフィド結合を形成し,一部のβ-Lgはミセルに結合するとともに,一部のκ-CNはミセルから解離する.結合と解離の2つの現象が同時に発生し,カード形成不良にそれぞれ影響するものと考えられるが,その詳細は不明である.我々は2つの変性のうち,ミセルへのβ-Lgの結合についてその影響を調査したところ,結合したβ-Lgはカード形成不良の主要因の1つであることを報告した.そこで本研究では,もう一方の変性であるミセルからのκ-CNの解離がレンネットによる凝乳に及ぼす影響について検討を行った.【方法】脱脂乳から分離したカゼインミセルに対してホエータンパク質を0～0.79％添加した後に,pHを7.1に調整して加熱（80℃, 30分）し,κ-CN解離量が異なるミセルを調製した.このカゼインミセルの分子種組成,β-Lg結合量をRP-HPLCにて解析した.また,レンネットによるカゼインミセルの凝集について動的光散乱法にて経時的に測定した.【結果】調製したカゼインミセルはホエータンパク質添加量依存的にκ-CNの解離のみが高進していることが示された.また,レンネット添加後のミセル粒子径の増大挙動は,ホエータンパク質0.47％添加までは未変性のミセルと比較して大きな変化はなかったが,ホエータンパク質0.63％以上の添加では,ミセル粒子径の増大が遅延した.これらの結果からκ-CNの解離もミセルへのβ-Lgの結合と同様に凝乳不良に影響を与えている可能性が示唆された.